Датчик кислорода ваз


Замена датчика кислорода на ВАЗ 2114 (Samara) - Иксора

Датчик кислорода, или лямбда зонд, необходим для сохранения оптимального сочетания кислорода и топлива в рабочей смеси, что как результат обеспечивает максимальную эффективность работы двигателя.

Ресурс лямбда зонда на автомобиле ВАЗ 2114 составляет в среднем 80-160 тыс.км, при условии, что была установлена оригинальная заводская деталь, а также от внешних факторов, таких как условия эксплуатации и качество топливной смеси. Замена датчика по мануалу производителя ВАЗ должна производиться каждые 60-70 тыс. км. пробега.

В зависимости от воздействия внешних факторов, замена детали может потребоваться и раньше, ниже мы перечислим признаки, по которым можно определить неисправность датчика кислорода:

  • повышенный расход бензина (от 12 л) – этот признак надо рассматривать вкупе с другими «симптомами», т.к. причин повышенного расхода топлива может быть несколько
  • нестабильный ход автомобиля на малых оборотах
  • провалы в ускорении, падение мощности двигателя
  • ошибки датчика также фиксируются бортовым компьютером, определить их наличие можно по горящей лампе «check engine». Чтобы прочитать данные ошибки, необходимо обратиться к записям бортового компьютера или провести компьютерную диагностику. Однако, в большинстве случаев бортовая электроника не фиксирует случаи выхода из строя датчика, поэтому если пробег автомобиля уже перешел за пределы в 100 тыс км, замена датчика – необходима.

Причины неисправности кислородного датчика на ВАЗ Samara

Ресурс датчика кислорода во многом зависит от воздействия внешних факторов, поэтому замена детали может потребоваться чаще, чем сроки рекомендуемой заводской замены. Причинами ранней замены могут служить:

  • некачественный бензин  с повышенным содержанием свинца и железа, которые способны забить электроды датчика всего за несколько заправок
  • плохое состояние маслосъемных колец, из-за чего масло может попадать в топливную смесь и выхлопную систему
  • из-за зажатых клапанов в систему выхлопа вырываются хлопки, которые способны разрушить корпус датчика
  • перегрев
  • использование нетермостойкого или содержащего силикон герметика при установке датчика (эффективная работа датчика возможна только при температуре выше 300С)
  • разгерметизация выхлопной системы

Лямбда зонд устанавливается в выхлопной системе на приемной трубе перед резонатором или проставкой, поэтому чтобы произвести демонтаж данной детали, необходимо поставить автомобиль на яму.

  1. Поставьте автомобиль на яму или на подъемник.
  2. Снимите защиту двигателя с помощью ключей на «17», на «19».

  3. Найдите проводку датчика, она крепится к патрубку системы охлаждения на пластиковые хомуты. Разрежьте хомут и отсоедините клеммы.

  4. Выкрутите датчик кислорода ключом на «22».

  5. Поставьте новую деталь и соберите узел в обратном порядке.

Если у вас возникли трудности в процессе снятия датчика, воспользуйтесь следующими советами:

  • обработайте резьбовую поверхность датчика с помощью жидкости WD-40 и попробуйте выкрутить
  • запустите двигатель и дайте ему прогреться. После чего сбрызните датчик холодной водой и попробуйте открутить
  • попробуйте прогреть датчик с помощью паяльной лампы и открутите.

Лямбда-зонд


BOSCH 0258005133

 Оригинальный датчик кислорода на автомобили LADA Samara (ВАЗ 2114) 

Узнать подробнее

Лямбда-зонд


BOSCH 0258006537 

Оригинальный датчик кислорода на автомобили LADA Samara (ВАЗ 2114)  

Узнать подробнее

Лямбда-зонд


ПЕКАР 2112385001020

Оригинальный датчик кислорода на автомобили LADA Samara (ВАЗ 2114) 

Узнать подробнее

Лямбда-зонд универсальный


BOSCH 0258986602

Оригинальный датчик кислорода на автомобили LADA Samara (ВАЗ 2114)

Узнать подробнее

Итак, мы рассказали о самых нужных, функциональных и полезных продуктах, необходимых любому автомобилисту. Сочетайте разные варианты, соберите свой подарочный набор, и вы точно «не промахнетесь» с подарком. А приобрести все эти продукты можно в интернет-магазине Ixora Auto с комфортом, не выходя из дома и не ожидая в очередях!

Полезная информация:

  • Типичные неисправности в топливной системе
  • Витамины для топлива: какую присадку выбрать?
  • Автомобильные фильтры

Получить профессиональную консультацию при подборе товара можно, позвонив по телефону 8 800 555-43-85 (звонок по России бесплатный).  

» Датчик кислорода ВАЗ

Главная » Ремонт » ВАЗ 2113 - 2115 »

Датчик кислорода – он же лямбда-зонд. Устройство призванное замерять уровень кислорода в смеси отработанных газов.

В автомобиле он нужен для достижения правильного сочетания пропорции кислорода и топлива в рабочей смеси. При правильной пропорции кислорода и топлива в смеси, двигатель работает максимально эффективно и что немаловажно уменьшается расход самого топлива.

Виды датчиков и принцип работы

Лямбда-зонд устанавливается в выхлопной системе. Делятся датчики на два вида: двухточечный и широкополосный.

Двухточечный датчик состоит из керамики, элементы которого с двух сторон покрыты диоксидом циркония. Устанавливается перед каталитическим нейтрализатором либо за ним.

Принцип работы – измерение уровня концентрации кислорода в окружающей среде и выхлопных газах. Если уровень меняется и становится разным, на концах элементов датчика создается напряжение, от низкого до высокого. Низкое напряжение создается, если кислорода в системе с избытком.

В противном случае если в системе не хватает нужного уровня кислорода, то создастся высокое напряжение. Эти сигналы поступают в блок управления двигателем, который различает их по силе тока.

Широкополосный датчик – более современная конструкция. Так же имеет два керамических элемента. Один из них можно назвать «закачивающим». Он отвечает за активацию процесса закачивания или удаления воздуха из системы.

Второй элемент можно условно назвать «двухточечным». Принцип работы базируется на том, что пока кислорода в смеси нужное количество сила тока на «закачивающем» элементе не меняется и передается на «двухточечный» элемент.

Он в свою очередь, получая постоянную силу тока от «закачивающего» элемента поддерживает постоянное напряжение между своими элементами и бездействует.

Как только уровень кислорода меняется, «закачивающий» элемент подает измененное напряжение на «двухточечный». Тот в свою очередь обеспечивает либо закачку воздуха в систему либо его откачку обратно.

Лямбда-зонд на автомобилях ВАЗ

На ВАЗах используется несколько типов датчиков:

1. Bosch № 0 258 005 133, норма Евро – 2. Устанавливался на устаревших моделях с объемом двигателя 1,5 литра. На поздних моделях с нормой Евро – 3, этот датчик использовался как первый, и ставили его до катализатора.

Вторым ставили датчик, у которого есть «обратный разъем». Но можно встретить установленные два одинаковых датчика

2. Bosch № 0 258 006537 устанавливался на автомобилях, выпущенных с октября 2004 года.имеют  в своем строении нагревательный элемент.

Лямбда – зонды, выпускаемые фирмой «Bosch», взаимозаменяемы с похожими по строению циркониевыми датчиками. Обратите внимание, что датчик без подогрева можно заменить подогреваемым датчиком. Только не наоборот.

Неисправности датчика кислорода и коды ошибок

Из возможных поломок лямбда – зонда можно выделить такие: потеря чувствительности, неработающий подогрев. Как правило, бортовой компьютер не покажет вам поломку, если проблема в потере чувствительности. Другое дело, если оборвалась цепь подогрева – тогда неисправность будет зафиксирована.

  • Ошибка Р1115 – в цепи нагрева произошла поломка
  • Ошибка Р1102 — на нагревателе кислорода низкое сопротивление
  • Ошибка Р0141 — на втором датчике произошла поломка нагревателя
  • Ошибка Р0140 – произошел обрыв датчика номер два
  • Ошибка Р0138 – второй датчик сигнализирует о завышенном уровне сигнала
  • Ошибка Р0137 – второй датчик сигнализирует о пониженном уровне сигнала
  • Ошибка Р0136 – произошло замыкание «на массу» второго датчика
  • Ошибка Р0135 – вышел из строя нагреватель на первом датчике
  • Ошибка P0134 – у первого датчика отсутствует сигнал
  • Ошибка Р0133 – первый датчик медленно отвечает на запрос
  • Ошибка Р0132 – мало кислорода в системе, сигнал на высоком уровне на первом датчике
  • Ошибка Р0131 – много кислорода в системе, сигнал на низком уровне на первом датчике
  • Ошибка Р0130 – первый датчик подает неправильные сигналы

Замена датчика кислорода

Если возникает какая–либо поломка, датчик нужно заменить. Можно попробовать сделать это самостоятельно. Рассмотрим ситуацию замены лямбда-зонда на ВАЗе 2114:

  1. Машину ставим на эстакаду или загоняем на яму и снимаем защиту мотора (для замены датчика с нейтрализатором).
  2. Ищем провода от датчика кислорода, и по ним идем к самим датчикам, стоят они на катализаторе (первый до нейтрализатора, второй после).
  3. Разрезаем хомуты, разъединяем разъемы.
  4. Оставляем систему остывать.
  5. Берем гаечный ключом на «22» или спец. головку и откручиваем датчик.
  6. Берем новый датчик и так же устанавливаем его на место старого. Прикручиваем гайки.
  7. Соединяем провода с разъёмам.
  8. Новыми хомутами крепим провода к системе охлаждения (не допускать соприкосновения с выхлопной трубой).
  9. Устанавливаем защиту в обратном порядке.

На остальных моделях машин замена датчика будет происходить идентично.

Проблемы при замене

При замене старый датчик может прикипеть к трубе. В этом случае действуйте так:

  1. Щедро полейте wd – 40 и пробуйте открутить
  2. Включаем двигатель, нагреваем выхлопную систему и откручиваем датчик
  3. Пробуем нагреть (соблюдая осторожность) сам датчик и открутить его
  4. Несильно обстучите молотком и пробуйте открутить заново
  5. Если не помогает, попробуйте «термоудар». На хорошо разогретый датчик вылейте холодную воду. Попробуйте снова открутить.

Цена на датчик кислорода

Цена на датчик кислорода будет зависеть от региона и модели. Колеблется она от 1000 до 3000 р. Покупайте лямбда–зонд в специализируемых магазинах и только с гарантией.

Причины поломки датчика кислорода

  • На корпус датчика попала охлаждающая, либо тормозная жидкость
  • В используемом топливе большое содержание свинца
  • Сильный перегрев датчика, вызванный неочищенным топливом (засорение фильтров очистки)
  • Датчик просто выработал свой ресурс
  • Механическое повреждение датчика во время движения автомобиля.

Вышедший из строя датчик скажется на работе автомобиля в целом и повлечет за собой дополнительные проблемы. Но по ним Вы сможете сразу определить возможную поломку датчика и провести своевременную его замену.

Сопутствующие проблемы при выходе из строя датчика кислорода

  • Автомобиль стал потреблять больше топлива, чем обычно
  • Автомобиль стал двигаться рывками
  • Двигатель стал работать нестабильно
  • Нарушилась нормальная работа катализатора
  • При проверке на токсичность выхлопных газов — результат дает завышенные показатели.

В завершение хочется дать совет: чтобы в будущем избежать изложенных проблем – следите за работоспособностью лямбда-зонда. Проверяйте его состояние через каждые пять – десять тысяч километров пробега.

Твитнуть

The sensors injection car VAZ

Transducers, gauges, sensors

/ english

Force transducers and pressure

Electromechanics transducers

Accelerometers

Виброметры

Силиконовый преобразователь давления

Semiconductor Beam Accelerometer

Manometers

Sensor pressure Sapfir

Absolute pressure MIDA

Манометр давления MP2, DM2005

Датчики давления Motorola

Потенциометрические преобразователи смещения

Действия емкости

Индуктивный смещение. Расходомеры

Измерение расхода на основе тепловых эффектов

Термоанемометрический метод определения расхода

Piezoelectric transducers

Sensors to determine approximations

Sensors, force transducers

Weight sensors

Магнито-индуктивный метод измерения расхода

Датчики уровня заполнения. Измерение заполнения

Измерение уровня жидкости поплавком

Измерение скорости. Тахометры

Пьезоэлектрический преобразователь. Устройство

Датчик уровня топлива ВАЗ. Принцип работы датчика

Датчики впрыска автомобиля ВАЗ

Дом

Температура, термоэлектричество

Магнитные поля

Механическое напряжение, деформация

Сила, давление, смещение, поток

влажность, газы

Фотоэффекты, свет

Ионизирующее излучение

Электроэнергетика, Piezoelectrication

Физические свойства

Lite о преобразователях

Новости, выставки, конференции

О проекте. Контакты

Рис.10. Регулятор давления топлива

Регулятор давления топлива (РДТ) ВАЗ

РДТ представляет собой клапан, регулирующий давление в топливной рампе. По принципу это не датчик, а контроллер. Поскольку он не связан с ЭБУ, его неисправность не отображается на панели приборов. При неисправности РДТ могут быть проблемы с запуском двигателя, увеличивается содержание сота в отработавших газах, увеличивается расход бензина, появляются рывки, потеря мощности.

РДТ на ваз устанавливается на топливную рампу. РДТ соединяет одну трубу с баком, а другую с впускным коллектором.

Test RTD можно измерить давление топлива в рампе. Давление должно быть на холостом ходу при снятии вакуумной трубки с РДТ 2,84-3,25 бар, а в сборе 2,2-2,4 бар.

Регулятор давления топлива также может располагаться в баке вместе с топливным насосом и поддерживать давление 3,8 бар.

Рис.9. РХХ

Регулятор холостого хода (РХХ) для ВАЗ

Датчик представляет собой шаговый двигатель, который по команде ЭБУ изменяет сечение воздушного канала в обход дроссельной заслонки. Регулятор холостого хода (IAC) размещен на дроссельной заслонке (и TPS). Датчик обеспечивает стабильность холостого хода.

При выходе из строя датчика нестабильные обороты двигателя на холостом ходу, глохнет при старте, при небольшом нажатии на педаль газа работает нормально.

Датчик довольно часто выходит из строя. Часто страдает от загрязнения.

Если неисправность РХХ, то нужно снять датчик, промыть шток датчика и воздушный канал от грязи. Промывка часто помогает.

Рис.8. Лямбда-зонд

Лямбда-зонд или датчик концентрации кислорода

Контролирует количество кислорода в выхлопных газах. Активно участвует в регуляции смесеобразования в двигателе. У Евро-2 1 лямбда, у Евро-3 две (вторая только управляет микшированием). При пробеге более 80 тысяч километров возможно повреждение или засорение. Начинает давать неверные показания. Появляется расход топлива, ухудшение динамики двигателя.

Рис.7. Датчик массового расхода воздуха

Датчик массового расхода воздуха (ДМРВ) ВАЗ

Датчик - термоанемометр. Датчик расположен сразу после воздушного фильтра и контролирует количество забора воздуха снаружи. Предназначен для управления потоком воздуха. Иногда опускается. При незначительных неисправностях блок управления ЭБУ, как правило, ошибку не показывает, а указывает, когда датчик полностью вышел из строя.

Признаками неисправного ДМРВ являются:

плавающие холостые обороты, повышенный расход топлива, проблемы с запуском двигателя, ухудшение тяги двигателя, шероховатость.

Датчик можно проверить следующим образом:

1. Проверить расход воздуха на холостом ходу и при 3000 об/мин. Расход должен быть 8-10 и 28-32 кг/час.

2. Поставить рабочий датчик и кататься.

3. Измерьте напряжение на датчике. При выключенном двигателе напряжение должно быть 0,996 В.

Рис.6. Датчик скорости

Датчик скорости (левый) ВАЗ

Датчик устанавливается на коробку передач (трансмиссию). ДС формирует импульсы в зависимости от скорости автомобиля. На Вазах используется только шесть импульсных датчиков скорости. Датчик тоже влияет на смесеобразование, его исправность довольно важна.

Рис.5. Датчик температуры охлаждающей жидкости

Датчик температуры охлаждающей жидкости (CTS) ВАЗ

Датчик следит за температурой охлаждающей жидкости (ОЖ), передает информацию на блок управления (ЭБУ). ЭБУ включает-выключает вентилятор радиатора, влияет на работу клапана адсорбера, регулирует обороты на холодном двигателе.

Датчик устанавливается между термостатом и головкой блока цилиндров. Это обычный термистор.

Типовые значения электрического сопротивления датчика охлаждающей жидкости при 100 градусах составляют 177 Ом и 25 грамм. 2796 Ом, 0 гр. 9420 Ом 20 гр. 28680 Ом.

Датчик редко выходит из строя. Общая неисправность: обрыв линии связи между датчиком и ЭБУ. При отказе датчика ЭБУ работает в аварийном режиме и принимает температуру двигателя равной 0С, что затрудняет запуск двигателя в мороз. Если завожу двигатель, то через несколько минут ЭБУ считает, что двигатель прогрет до 80С.

Рис.4. Датчик детонации

Датчик детонации (КС) ВАЗ

ДД устанавливается на блок цилиндров между третьим и вторым цилиндром. Принцип работы резонансно-широкополосный. Эти датчики не взаимозаменяемы.

Датчик детонации следит за работой двигателя и в зависимости от величины детонации помогает блоку управления (ЭБУ) регулировать угол опережения зажигания (угол опережения зажигания).

При неисправности датчика двигатель будет работать неровно, увеличивается расход бензина.

Рис.3. Датчик положения распредвала

Датчик положения распредвала (ДПРВ). Датчик фаз

DPLL определяет угловое положение распределительного вала. Способствовал работе в нужный момент форсунки нужного конкретного цилиндра (фазированный впрыск).

Неисправность датчика приводит к перерасходу бензина, так как подача топлива идет в попарно-параллельном режиме.

Датчик расположен в торцевой части головки цилиндров возле воздушного фильтра на 8-клапанных двигателях и на головке цилиндров в районе 1-го цилиндра 16-клапанных двигателей.

Рис.2. Датчик положения дроссельной заслонки

Датчик положения дроссельной заслонки (ДПДЗ) ВАЗ

Датчик расположен на корпусе дроссельной заслонки. Почти переменное сопротивление. По показаниям датчика электронный блок управления двигателем (ЭБУ) рассчитывает продолжительность впрыска топлива и угол опережения зажигания.

Датчик связан с РХХ, определяет степень открытия дроссельной заслонки. При выходе из строя датчика работа двигателя на малых оборотах становится хаотичной или даже двигатель глохнет. Лампа может зажечь Check Engine.

При обрыве цепи датчика двигатель начинает работать в аварийном режиме с частотой вращения холостого хода около 1500.

Рис.1. Датчик положения коленчатого вала

Датчик положения коленчатого вала Датчик положения коленчатого вала (ДПКВ) ВАЗ

Изображение датчика показано на рис. 1. Датчик (датчик CKP) следит за вращением коленчатого вала, формирует сигналы на электронный блок управления (ЭБУ), которые обрабатываются и ЭБУ посылает импульс на форсунки. Для этого на коленчатом валу установлен зубчатый диск. Датчик находится на крышке масляного насоса. Без датчика CKP запустить двигатель практически невозможно. Датчик редко чистят, но все же полезно носить с собой запасной.

Датчики впрыска автомобиля ВАЗ

   Современные автомобили оснащены системами впрыска топлива, что увеличивает мощность двигателя, экономичность. Применение таких систем обуславливает необходимость применения различных датчиков для автоматизации вождения.

   Ниже приводится краткий обзор концепций и назначения основных датчиков в современных автомобилях с системой впрыска топлива.

• Представлена ​​информация о различных преобразователях и датчиках физических величин, параметров различных физических процессов.

• Электрофизические свойства и эффекты в различных электротехнических материалах.

• Теория, экспериментальные результаты, Практическое применение

Контакты: [email protected]

Преобразователи, датчики, датчики -Информационный портал 2011 → использование материала возможны, путем размещения активной ссылки

См. также:

· Преобразователи электромагнитные

· Эффект Холла. Transducers of Hall

· Automotive Hall sensor

· Thermoelectric

· Extension thermoelectrode and error

· Electronic thermometer

· Термоэлектрический преобразователь

· Thermocouples - calibration

-chromel - alumel

· Silicon pressure transducer

· Semiconductor Beam Accelerometer

· Манометры

· Датчик давления Сапфир

· Датчик абсолютного давления MIDA

· Манометр давления MP2, DM2005

· Датчики давления Motorola

DevS, гемсодержащий двухкомпонентный кислородный датчик Всемирной организации здравоохранения Mycobacterium tuberculosis

1 9. 0001 9.0001 Глобальная борьба с туберкулезом – эпиднадзор, планирование, финансирование. 2006. [Google Scholar]

2. Сбарбаро Дж.А. Туберкулез в 1990-е годы. Эпидемиология и терапевтические проблемы. Грудь. 1995;108:58С–62С. [PubMed] [Академия Google]

3. Блум Б.Р., Мюррей С.Дж. Туберкулез: комментарий к вновь появившемуся убийце. Наука. 1992; 257:1055–1064. [PubMed] [Google Scholar]

4. Coker RJ. Обзор: туберкулез с множественной лекарственной устойчивостью: проблемы общественного здравоохранения. Троп Мед Int Health. 2004; 9: 25–40. [PubMed] [Google Scholar]

5. де Йонг Б.С., Исраэльски Д.М., Корбетт Э.Л., Смолл П.М. Клиническое ведение туберкулеза на фоне ВИЧ-инфекции. Анну Рев Мед. 2004; 55: 283–301. [PubMed] [Google Scholar]

6. Corbett EL, Watt CJ, Walker N, Maher D, Williams BG, Raviglione MC, Dye C. Растущее бремя туберкулеза: глобальные тенденции и взаимодействие с эпидемией ВИЧ. Arch Intern Med. 2003;163:1009–1021. [PubMed] [Google Scholar]

7. Wayne LG, Sohaskey CD. Нереплицирующаяся персистенция Mycobacterium tuberculosis . Анну Рев Микробиол. 2001; 55: 139–163. [PubMed] [Google Scholar]

8. Wayne LG, Hayes LG. Модель in vitro для последовательного изучения сдвига вниз Mycobacterium tuberculosis через две стадии нереплицирующейся персистенции. Заразить иммун. 1996;64:2062–2069. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

9. Parrish NM, Dick JD, Bishai WR. Механизмы задержки в Микобактерии туберкулеза . Тенденции микробиол. 1998; 6: 107–112. [PubMed] [Google Scholar]

10. Bloom BR, Small PM. Развивающиеся отношения между людьми и Mycobacterium tuberculosis . N Engl J Med. 1998; 338: 677–678. [PubMed] [Google Scholar]

11. Cole ST, Brosch R, Parkhill J, Garnier T, Churcher C, Harris D, Gordon SV, Eiglmeier K, Gas S, Barry CE, 3rd, Tekaia F, Badcock K, Basham Д., Браун Д., Чиллингворт Т., Коннор Р., Дэвис Р., Девлин К., Фелтуэлл Т., Джентлз С. , Хэмлин Н., Холройд С., Хорнсби Т., Джагелс К., Крог А., Маклин Дж., Мул С., Мерфи Л., Оливер К., Осборн Дж., Куэйл М.А., Раджандрим М.А., Роджерс Дж., Раттер С., Сигер К., Скелтон Дж., Квадраты Р., Квадраты С., Салстон Дж.Э., Тейлор К., Уайтхед С., Баррелл Б.Г. Расшифровка биологии Mycobacterium tuberculosis из полной последовательности генома. Природа. 1998; 393: 537–544. [PubMed] [Google Scholar]

12. Дасгупта Н., Капур В., Сингх К.К., Дас Т.К., Сачдева С., Джйотири К., Тьяги Дж.С. Характеристика двухкомпонентной системы devR-devS Mycobacterium tuberculosis . Tuber Lung Dis. 2000; 80: 141–159. [PubMed] [Google Scholar]

13. Шерман Д.Р., Воскуил М., Шнаппингер Д., Ляо Р., Харрелл М.И., Школьник Г.К. Регулирование Mycobacterium tuberculosis Ген гипоксического ответа, кодирующий альфа-кристаллин. Proc Natl Acad Sci U S A. 2001; 98:7534–7539. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

14. Cunningham AF, Spreadbury CL. Стационарная фаза микобактерий, вызванная низким напряжением кислорода: утолщение клеточной стенки и локализация гомолога альфа-кристаллина массой 16 килодальтон. J Бактериол. 1998; 180:801–808. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

15. Гарбе Т.Р., Хиблер Н.С., Деретик В. Реакция на реактивные промежуточные соединения азота в Mycobacterium tuberculosis : индукция 16-килодальтонного гомолога альфа-кристаллина под воздействием доноров оксида азота. Заразить иммун. 1999; 67: 460–465. [PMC free article] [PubMed] [Google Scholar]

16. Воскуил М.И., Шнаппингер Д., Висконти К.С., Харрелл М.И., Долганов Г.М., Шерман Д.Р., Школьник Г.К. Ингибирование дыхания оксидом азота вызывает программу покоя Mycobacterium tuberculosis . J Эксперт Мед. 2003; 198:705–713. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

17. Николсон С., Бонечини-Алмейда Мда Г., Лапа и Силва Дж. Р., Натан С., Се К.В., Мамфорд Р., Вайднер Дж. Р., Калайкай Дж., Гэн Дж., Боечат Н., Линхарес С., Ром В., Хо Дж. Л. Индуцируемая синтаза оксида азота в легочных альвеолярных макрофагах больных туберкулезом. J Эксперт Мед. 1996;183:2293–2302. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

18. Чан Дж., Танака К., Кэрролл Д., Флинн Дж., Блум Б.Р. Влияние ингибиторов синтазы оксида азота на инфицирование мышей Mycobacterium tuberculosis . Заразить иммун. 1995; 63: 736–740. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

19. MacMicking JD, North RJ, LaCourse R, Mudgett JS, Shah SK, Nathan CF. Идентификация синтазы оксида азота как защитного локуса против туберкулеза. Proc Natl Acad Sci U SA. 1997; 94: 5243–5248. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

20. Saini DK, Tyagi JS. Высокопроизводительные анализы фосфорилирования на микропланшетах на основе двухкомпонентного пути передачи сигнала DevR-DevS/Rv2027c для скрининга новых противотуберкулезных соединений. J Биомоль Экран. 2005; 10: 215–224. [PubMed] [Академия Google]

21. Сайни Д.К., Пант Н., Дас Т.К., Тьяги Дж.С. Клонирование, сверхэкспрессия, очистка и рефолдинг гистидинпротеинкиназы DevS (Rv 3132c) Mycobacterium tuberculosis с помощью матрицы. Protein Expr Purif. 2002; 25: 203–208. [PubMed] [Google Scholar]

22. Сардивал С., Кендалл С.Л., Мовахедзаде Ф., Рисон С.К., Стокер Н.Г., Джорджевич С. Домен GAF в гипоксии/NO-индуцируемом белке Mycobacterium tuberculosis DosS связывает гем. Дж Мол Биол. 2005; 353: 929–936. [PubMed] [Академия Google]

23. Гилади Р.А., Кнудсен Г.М., Медзиградский К.Ф., Ортис де Монтеллано П.Р. Сшивка Met-Tyr-Trp в каталазе-пероксидазе (KatG) Mycobacterium tuberculosis : автокаталитическое образование и влияние на катализ ферментов и спектроскопические свойства. Дж. Биол. Хим. 2005; 280:22651–22663. [PubMed] [Google Scholar]

24. Фрей А.Д., Фаррес Дж., Боллинджер С.Дж., Каллио П.Т. Бактериальные гемоглобины и флавогемоглобины для облегчения нитрозативного стресса у Escherichia coli . Appl Environ Microbiol. 2002; 68: 4835–4840. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

25. Wilks A, Schmitt MP. Экспрессия и характеристика гемоксигеназы (Hmu O) из Corynebacterium diphtheriae . Приобретение железа требует окислительного расщепления макроцикла гема. Дж. Биол. Хим. 1998; 273: 837–841. [PubMed] [Google Scholar]

26. Monzani E, Bonafe B, Fallarini A, Redaelli C, Casella L, Minchiotti L, Galliano M. Ферментативные свойства человеческого гемальбумина. Биохим Биофиз Акта. 2001; 1547: 302–312. [PubMed] [Google Scholar]

27. Spiro TG, Li XY. Резонансная рамановская спектроскопия металлопорфиринов. В: Спиро Т.Г., редактор. Биологические приложения рамановской спектроскопии. Том. 3. Резонансные рамановские спектры гемов и металлопротеинов. Том. 3. Джон Уайли и сыновья; Нью-Йорк: 1988. стр. 1–37. [Google Scholar]

28. Андерссон Л.А., Милраджан М., Салливан Э.П., мл., Штраус С.Х. Моделирование гемопротеинов с низким pH. Дж. Биол. Хим. 1989; 264:19099–19102. [PubMed] [Google Scholar]

29. Sun J, Loehr TM, Wilks A, Ortiz de Montellano PR. Идентификация гистидина 25 в качестве лиганда гема в гемоксигеназе печени человека. Биохимия. 1994; 33:13734–13740. [PubMed] [Google Scholar]

30. Wilks A, Moenne-Loccoz P. Идентификация проксимального лиганда His-20 в гемоксигеназе (Hmu O) из Коринебактерии дифтерии . Окислительное расщепление макроцикла гема не требует проксимального гистидина. Дж. Биол. Хим. 2000; 275:11686–11692. [PubMed] [Google Scholar]

31. Китагава Т. Структура белка гема и режим растяжения железо-гистидин. В: Спиро Т.Г., редактор. Биологические приложения рамановской спектроскопии. Том. 3. Резонансные рамановские спектры гемов и металлопротеинов. Том. 3. Джон Уайли и сыновья; Нью-Йорк: 1988. С. 97–131. [Google Scholar]

32. Sun J, Wilks A, Ortiz de Montellano PR, Loehr TM. Резонансные рамановские и ЭПР-спектроскопические исследования гем-гемоксигеназных комплексов. Биохимия. 1993;32:14151–14157. [PubMed] [Google Scholar]

33. Takahashi S, Wang J, Rousseau DL, Ishikawa K, Yoshida T, Takeuchi N, Ikeda-Saito M. Гем-гемоксигеназный комплекс: структура и свойства каталитического сайта из резонансного комбинационного рассеяния. рассеяние. Биохимия. 1994; 33: 5531–5538. [PubMed] [Google Scholar]

34. Bangcharoenpaurpong O, Schomacker KT, Champion PM. Резонансное рамановское исследование миоглобина и гемоглобина. J Am Chem Soc. 1984; 106: 5688–5698. [Академия Google]

35. Ставров С.С. Влияние вытеснения железа из порфириновой плоскости на спектры резонансного комбинационного рассеяния белков гема и железопорфиринов. Биофиз Дж. 1993; 65: 1942–1950. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

36. Ray GB, Li XY, Ibers JA, Sessler JL, Spiro TG. Насколько сильно белки могут изгибать единицу FeCO? Дистальные полярные и стерические эффекты в гемовых белках и моделях. J Am Chem Soc. 1994; 116: 162–176. [Google Scholar]

37. Li T., Quillin ML, Phillips GN, Jr, Olson JS. Структурные детерминанты частоты растяжения СО, связанного с миоглобином. Биохимия. 1994;33:1433–1446. [PubMed] [Google Scholar]

38. Линг Дж., Ли Т., Олсон Дж. С., Боциан Д. Ф. Идентификация железо-карбонильного участка у дистальных гистидиновых мутантов карбомоноксимиоглобина. Биохим Биофиз Акта. 1994; 1188:417–421. [PubMed] [Google Scholar]

39. Anderton CL, Hester RE, Moore JN. Хемометрический анализ резонансных спектров комбинационного рассеяния мутантных углеродмоноксимиоглобинов выявляет влияние полярности. Биохим Биофиз Акта. 1997; 1338: 107–120. [PubMed] [Академия Google]

40. Hoffmann K, Stoffel W. TMBase - База данных трансмембранных белковых сегментов. Биол Хим Хоппе-Зейлер. 1993; 347:166. [Google Scholar]

41. Крог А., Ларссон Б., фон Хейне Г., Зоннхаммер Э.Л. Прогнозирование топологии трансмембранных белков с помощью скрытой марковской модели: приложение к полным геномам. Дж Мол Биол. 2001; 305: 567–580. [PubMed] [Google Scholar]

42. Elleby B, Svensson S, Wu X, Stefansson K, Nilsson J, Hallen D, Oppermann U, Abrahmsen L. Высокоуровневое производство и оптимизация монодисперсности 11-бета-гидроксистероиддегидрогеназы типа 1 , Биохим Биофиз Акта. 2004;17:00:199–207. [PubMed] [Google Scholar]

43. Lee KH, Kim HS, Jeong HS, Lee YS. Шаперонин GroESL опосредует укладку белка митохондриальной альдегиддегидрогеназы печени человека в Escherichia coli . Biochem Biophys Res Commun. 2002; 298: 216–224. [PubMed] [Google Scholar]

44. Lamark T, Ingebrigtsen M, Bjornstad C, Melkko T, Mollnes TE, Nielsen EW. Экспрессия серпинового домена активного ингибитора C1 человека в Escherichia coli . Protein Expr Purif. 2001; 22: 349–358. [PubMed] [Академия Google]

45. Yanase H, Moriya K, Mukai N, Kawata Y, Okamoto K, Kato N. Влияние коэкспрессии GroESL на укладку никотинопротеинформальдегиддисмутазы из Pseudomonas putida F61. Биоски Биотехнолог Биохим. 2002; 66: 85–91. [PubMed] [Google Scholar]

46. Mitsuda M, Iwasaki M. Улучшение экспрессии CYP2B6 за счет совместной экспрессии с молекулярными шаперонами GroES/EL в Escherichia coli . Protein Expr Purif. 2006; 46: 401–405. [PubMed] [Академия Google]

47. Kim SG, Kweon DH, Lee DH, Park YC, Seo JH. Коэкспрессия дополнительных белков укладки для продукции активной циклодекстрингликозилтрансферазы Bacillus macerans в рекомбинантной Escherichia coli . Protein Expr Purif. 2005; 41: 426–432. [PubMed] [Google Scholar]

48. Yasukawa T, Kanei-Ishii C, Maekawa T, Fujimoto J, Yamamoto T, Ishii S. Повышение растворимости чужеродных белков в Escherichia coli за счет совместного производства бактериального тиоредоксина. Дж. Биол. Хим. 1995;270:25328–25331. [PubMed] [Google Scholar]

49. Herrmann S, Ma Q, Johnson MS, Repik AV, Taylor BL. PAS-домен окислительно-восстановительного сенсора Aer требует С-концевых остатков для формирования нативной укладки и связывания флавинадениндинуклеотида. J Бактериол. 2004; 186:6782–6791. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

50. Кожухарова М.С., Панчев И.Д., Чорбаджиева М.И., Рейд К.Б., Хоппе Х.Дж. Дифференциальное связывание IgG и пептида gp41 ВИЧ последовательностями глобулярной головки В-цепи и А-цепи C1q соответственно. Дж Иммунол. 1998;161:4325–4331. [PubMed] [Google Scholar]

51. Marana SR, Terra WR, Ferreira C. Роль аминокислотных остатков Q39 и E451 в определении субстратной специфичности бета-гликозидазы Spodoptera frugiperda . Евр Дж Биохим. 2002; 269:3705–3714. [PubMed] [Google Scholar]

52. Marana SR, Mendonca LM, Andrade EH, Terra WR, Ferreira C. Роль остатков R97 и Y331 в модуляции оптимума pH бета-гликозидазы насекомых семейства 1. Eur J Биохим. 2003; 270:4866–4875. [PubMed] [Академия Google]

53. Knop M, Miller KJ, Mazza M, Feng D, Weber M, Keranen S, Jantti J. Позиция молекулярных взаимодействий Mso1p, нового гомолога домена PTB, на границе экзоцистного комплекса и экзоцитарного механизма SNARE у дрожжей . Мол Биол Селл. 2005; 16:4543–4556. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

54. Mizobata T, Akiyama Y, Ito K, Yumoto N, Kawata Y. Влияние шаперонина GroE на рефолдинг триптофаназы из Escherichia coli . Рефолдинг усиливается в присутствии АДФ. Дж. Биол. Хим. 1992;267:17773–17779. [PubMed] [Google Scholar]

55. Martinez SE, Wu AY, Glavas NA, Tang XB, Turley S, Hol WG, Beavo JA. Два домена GAF фосфодиэстеразы 2A играют разные роли в димеризации и связывании цГМФ. Proc Natl Acad Sci USA. 2002;99:13260–13265. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

56. Ахмад З., Шарма С., Хуллер Г.К. In vitro и ex vivo антимикобактериальный потенциал азольных препаратов в отношении Mycobacterium tuberculosis х47Рв. FEMS Microbiol Lett. 2005; 251:19–22. [PubMed] [Google Scholar]

57. Ахмад З., Шарма С., Хуллер Г.К. Потенциал азольных противогрибковых препаратов против латентного/персистирующего туберкулеза. FEMS Microbiol Lett. 2006; 258: 200–203. [PubMed] [Google Scholar]

58. Ахмад З., Шарма С., Хуллер Г.К. Азольные противогрибковые препараты как новые химиотерапевтические средства против туберкулеза мышей. FEMS Microbiol Lett. 2006; 261:181–186. [PubMed] [Google Scholar]

59. McLean KJ, Cheesman MR, Rivers SL, Richmond A, Leys D, Chapman SK, Reid GA, Price NC, Kelly SM, Clarkson J, Smith WE, Munro AW. Экспрессия, очистка и спектроскопическая характеристика цитохрома P450 CYP121 из Микобактерии туберкулеза . Дж. Инорг Биохим. 2002; 91: 527–541. [PubMed] [Google Scholar]

60. Маклин К.Дж., Маршалл К.Р., Ричмонд А., Хантер И.С., Фаулер К., Кизер Т., Гурча С.С., Бесра Г.С., Мунро А.В. Азольные противогрибковые средства являются мощными ингибиторами монооксигеназы цитохрома Р450 и роста бактерий в микобактериях и стрептомицетах. Микробиология. 2002; 148: 2937–2949. [PubMed] [Google Scholar]

61. Guardiola-Diaz HM, Foster LA, Mushrush D, Vaz AD. Азол-противогрибковое связывание с новым цитохромом P450 из Mycobacterium tuberculosis : значение для лечения туберкулеза. Биохим Фармакол. 2001;61:1463–1470. [PubMed] [Google Scholar]

62. Гонг В., Хао Б., Чан М.К. Новые механистические выводы из структурных исследований кислородочувствительного домена Bradyrhizobium japonicum FixL. Биохимия. 2000; 39: 3955–3962. [PubMed] [Google Scholar]

63. Гонг В., Хао Б., Манси С.С., Гонсалес Г., Жиль-Гонсалес М.А., Чан М.К. Структура биологического датчика кислорода: новый механизм гем-управляемой передачи сигнала. Proc Natl Acad Sci U S A. 1998;95:15177–15182. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

64. Stone JR, Marletta MA. Растворимая гуанилатциклаза из легкого крупного рогатого скота: активация оксидом азота и монооксидом углерода и спектральная характеристика двухвалентного и трехвалентного состояний. Биохимия. 1994; 33: 5636–5640. [PubMed] [Google Scholar]

65. Deinum G, Stone JR, Babcock GT, Marletta MA. Связывание оксида азота и монооксида углерода с растворимой гуанилатциклазой, наблюдаемое с помощью резонансной рамановской спектроскопии. Биохимия. 1996;35:1540–1547. [PubMed] [Google Scholar]

66. Stone JR, Marletta MA. Спектральные и кинетические исследования активации растворимой гуанилатциклазы оксидом азота. Биохимия. 1996; 35: 1093–1099. [PubMed] [Google Scholar]

67. Lukat-Rodgers GS, Rodgers KR. Характеристика аддуктов железа FixL-оксида азота с помощью резонансной рамановской спектроскопии. Биохимия. 1997; 36: 4178–87. [PubMed] [Google Scholar]

68.


Learn more